バイオの故里から

バイオ塾主宰・Dr.Kawanoの日々、収集している情報(DB原稿)をバイオ塾メンバー向けて公開しています。

野生型タナチンより優れた抗菌活性を有し、かつ安価に生産できるタナチン誘導体

2019年06月01日 | 酵素・蛋白質・ペプチド・核酸
新規抗菌ペプチド

出願人: 国立大学法人北海道大学
発明者: 田口 精一, 松本 謙一郎

出願 2009-230312 (2009/10/02) 公開 2011-072294 (2011/04/14)

【要約】【課題】 本発明は、野生型タナチンより優れた抗菌活性を有し、かつ安価に生産できるタナチン誘導体を提供することを目的とする。【解決手段】 本発明の抗菌ペプチドは、天然アミノ酸のみから構成されているため、遺伝子組み換え技術を利用して、安価に生産することができ、さらに野生型タナチンと比べて高い抗菌活性を示すことから、広く抗菌剤として利用することができる。
https://kantan.nexp.jp/%E7%89%B9%E8%A8%B1/a2011072294/
審査最終処分:未審査請求によるみなし取下

オリゴヌクレオチド送達のための新規なアミノアルコールカチオン性脂質

2019年05月24日 | 酵素・蛋白質・ペプチド・核酸
出願人: メルク・シャープ・エンド・ドーム・コーポレイションgoogle_iconyahoo_icon
発明者: バジツク,ブライアン・ダブリユー, コレツテイ,ステイーブン・エル, サイフリード,ダーラ・ダナイル, スタントン,マシユー・ジー, テイエン,ルー

出願 2013-512080 (2011/05/18) 公開 2013-531634 (2013/08/08)

【要約】本発明は、他の脂質成分、例えばコレステロールおよびPEG脂質などと組み合わせて使用してオリゴヌクレオチドを含む脂質ナノ粒子を形成することのできる新規なカチオン性脂質を提供する。本発明の目的は、従来のカチオン性脂質よりも効率的なカチオン性脂質足場を提供することである。本発明は、アミノアルコールを用いてsiRNAのインビボ送達の効率を促進する。
https://kantan.nexp.jp/%E7%89%B9%E8%A8%B1/t2013531634/

審査最終処分:未審査請求によるみなし取下

TGF−βII型受容体の2つのTGF−β結合ドメインを含有する融合タンパク質

2019年05月23日 | 酵素・蛋白質・ペプチド・核酸
出願人: ジェンザイム、コーポレーション, GENZYME CORPORATION
出願 2010-512388 (2008/06/13) 公開 2010-529859 (2010/09/02)

発明者: キウ ファーウエイ, レッドベター スティーブン アール., キョースティオ−ムーア シルッカ
【要約】本開示はリンカーにより相互に連結されたTGF−βII型受容体のTGF−β結合ドメイン2つを含有する融合タンパク質を提供する。例えば、第1のTGF−β結合ドメインの第1のC末端は第2のTGF−β結合ドメインのN末端に短鎖ペプチドリンカー(例えば9グリシンリンカー)により連結される。第1のドメインのC末端が第2のドメインのN末端に近接しているにもかかわらず、そのような融合タンパク質は、抗TGF−β抗体と同様に一部の例においてはTGF−βを効果的に中和する。
https://kantan.nexp.jp/%E7%89%B9%E8%A8%B1/t2010529859/
審査最終処分:未審査請求によるみなし取下

左巻きDNAの2重らせん構造の直接可視化に成功

2019年05月18日 | 酵素・蛋白質・ペプチド・核酸
-液中原子間力顕微鏡によるDNA高分解能観察とその電荷分布計測-

日本の研究.,プレスリリース 掲載日:2019.05.17
京都大学

京都大学大学院工学研究科 山田啓文 教授、小林圭 同准教授、木南裕陽 同研究員らの研究グループは、液中において動作する原子間力顕微鏡 (AFM) を用いて、通常の右巻き DNA (B-DNA) とは異なる特殊な左巻き DNA (Z-DNA) の高分解能構造観察に成功し、さらに左巻き DNA の帯電状態 (表面電荷密度) は、右巻きDNA に比べて小さくなることを世界で初めて見いだしました。

https://research-er.jp/articles/view/79618

酵母と断片化cDNAライブラリーを用いたタンパク質の新しい同定法

2019年05月12日 | 酵素・蛋白質・ペプチド・核酸

出願番号 特願2018-521014
出願日 平成29年6月2日(2017.6.2)
国際出願番号 JP2017020614
国際公開番号 WO2017209280
国際出願日 平成29年6月2日(2017.6.2)
国際公開日 平成29年12月7日(2017.12.7)
優先権データ
特願2016-112107 (2016.6.3) JP
発明者
岸田 昭世
小山 浩史
岸田 想子
飯島 幹雄
出願人
国立大学法人 鹿児島大学
発明の名称 酵母と断片化cDNAライブラリーを用いたタンパク質の新しい同定法 NEW
発明の概要 本発明は、酵母の核内でのタンパク質の新しい同定方法を提供することを目的とし、具体的には、酵母の核内において、核内移行シグナルとDNA結合タンパク質とおとりタンパク質とを含む融合タンパク質、及び核内移行シグナルと転写活性化タンパク質と断片化した部分cDNAによりコードされるシグナルペプチド、細胞膜若しくは細胞内小器官局在化配列又は細胞膜貫通領域が欠損した獲物タンパク質とを含む融合タンパク質を発現させ、該おとりタンパク質と該獲物タンパク質との結合を、レポーター遺伝子の活性や発光などを指標に検出する、タンパク質の同定方法に関する。
https://jstore.jst.go.jp/nationalPatentDetail.html?pat_id=37316

糖タンパク質のN結合型糖鎖の解析方法及び解析システム

2019年05月11日 | 酵素・蛋白質・ペプチド・核酸

出願日 平成29年8月18日(2017.8.18)
国際出願番号 JP2017029658
国際公開番号 WO2018034346
国際出願日 平成29年8月18日(2017.8.18)
国際公開日 平成30年2月22日(2018.2.22)
優先権データ
特願2016-161118 (2016.8.19) JP
発明者
太田 悠葵
川崎 ナナ
高倉 大輔
出願人:公立大学法人横浜市立大学

発明の名称 糖タンパク質のN結合型糖鎖の解析方法及び解析システム NEW
発明の概要 N結合型糖鎖の結合部位ごとの定性・定量を正確に実行できる新規な手段が開示されている。本発明の糖タンパク質のN結合型糖鎖の解析方法では、分析すべき糖ペプチド含有試料の一部をエンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼで処理して、N結合型糖鎖結合位置のAsn上にキトビオースコアのGlcNAcを一つだけ残して糖鎖を切断し、この糖鎖切断試料を事前に液体クロマトグラフィー/質量分析に付し、その結果をもとに、本分析での目的糖ペプチドの液体クロマトグラフィー保持時間及びプリカーサーイオンのm/zを予測して本分析を実施する。これにより、糖タンパク質のどの部位にどのような構造のN結合型糖鎖が結合しているかを解析できる。糖鎖切断試料を本分析時の内部標準として用いることで、糖鎖結合部位ごとの糖鎖の定量解析も可能となる。J-Store >>出願番号 特願2017-562372

改変チトクロームP450酵素をコードする核酸およびその使用法

2019年04月27日 | 酵素・蛋白質・ペプチド・核酸
出願人: ザ リージェンツ オブ ザ ユニバーシティ オブ カリフォルニア, The Regents of The University of Californiag
発明者: チャン ミシェル チア-ユ, エアチュス レイチェル, ロ デ-キュン, 吉國 靖雄, キースリング ジェイ ディー.

出願 2008-534764 (2006/10/05) 公開 2009-511020 (2009/03/19)

【要約】本発明は、改変チトクロームP450酵素をコードするヌクレオチド配列を含む核酸と共に、核酸を含む組み換え型ベクターおよび宿主細胞を提供する。本発明は、改変チトクロームP450酵素をコードするヌクレオチド配列を含む核酸によって遺伝子改変された宿主細胞において官能化化合物を産生する方法をさらに提供する。
https://kantan.nexp.jp/%E7%89%B9%E8%A8%B1/t2009511020/

審査最終処分:未審査請求によるみなし取下

モナチンの立体異性体およびそれらの前駆体の生成のためのポリペプチドおよび生合成経路

2019年02月06日 | 酵素・蛋白質・ペプチド・核酸
出願人: カーギル・インコーポレイテッド

発明者: ブライアン・ジェイ・ブラゾー, エレン・バーク, マービン・デ・ソウザ, スティーブン・ジェイ・ゴート, ポーラ・エム・ヒックス, シェリー・アール・コールマン, ペーター・ルギンブール, サラ・シー・マクファーラン, トビー・リチャードソン, フェルナンド・エイ・サンチェズ−リーラ, クリストファー・ソルヘイド, デイビッド・ウェイナー, チャオ・リシャン

出願 2009-507649 (2006/04/27) 公開 2009-535028 (2009/10/01)

【要約】モナチン、およびR,Rモナチン、S,Rモナチン、その塩のごときモナチンのある種の立体異性体は、ポリペプチドおよび生合成経路を用いて生成される。これらのポリペプチドおよび生合成経路は、さらに、いくつかの生合成経路を含むある種のモナチン合成経路において形成された中間体であるR−2−ヒドロキシ−2−(インドール−3−イルメチル)−4−ケトグルタル酸の生成に有用である。
https://kantan.nexp.jp/%E7%89%B9%E8%A8%B1/t2009535028/

審査最終処分:未審査請求によるみなし取下

アミロイドβ蛋白並びにタウ蛋白及び/又はリン酸化タウ蛋白の測定方法

2019年01月26日 | 酵素・蛋白質・ペプチド・核酸


整理番号 S2017-0595-N0
掲載日 2019年1月23日
出願番号 特願2017-068409
公開番号 特開2018-169349
出願日 平成29年3月30日(2017.3.30)
公開日 平成30年11月1日(2018.11.1)
発明者
遠山 育夫
清水 志乃
亀島 直子
出願人
国立大学法人滋賀医科大学
発明の名称 アミロイドβ蛋白並びにタウ蛋白及び/又はリン酸化タウ蛋白の測定方法 NEW
発明の概要 【課題】一度の採取により得られた鼻腔内検体を用いた、アミロイドβ蛋白並びにタウ蛋白及び/又はリン酸化タウ蛋白の量を同時測定する方法を提供する。
【解決手段】以下の工程(I)及び(II)を含む、鼻腔内検体中のアミロイドβ蛋白並びにタウ蛋白及び/又はリン酸化タウ蛋白の量を同時測定する方法:(I) 鼻腔から採取した鼻腔内検体を、可溶化剤及び界面活性剤を含む抽出液中に溶出させる工程、及び(II) 工程(I)で得られた抽出液から、免疫学的測定法により、鼻腔内検体中のアミロイドβ蛋白並びにタウ蛋白及び/又はリン酸化タウ蛋白の量を測定する工程。J-Store >> 国内特許コード P190015787

細胞内構造の膜によらない区画化を担うタンパク質群の特性を解明

2019年01月20日 | 酵素・蛋白質・ペプチド・核酸
〜長期記憶、ALS、認知症に関わるタンパク質による液相・固相RNA顆粒の形成〜

プレスリリース 掲載日:2019.01.17
基礎生物学研究所 生命創成探究センター

自然科学研究機構 基礎生物学研究所/生命創成探究センターの椎名伸之准教授は、RNA顆粒の構成成分であり、長期記憶に必須であることやALS・認知症の原因に関与することが知られるタンパク質を含む8種類のタンパク質の性質を調べ、それらがRNA顆粒の液相構造を作るタンパク質と固相の種を作るタンパク質の二群に分けられることを発見しました。
https://research-er.jp/articles/view/76669