倍に希釈

WO2009158511
[102] To test whether a reduction in uptake of N2118Q results in reduced T-cell activity against FVIII, secretion of IFNγ by FVIII-specific T-cell clone BO1-4 was tested (Figure 4A).
Ｎ２１１８Ｑの取り込みの減少がＦＶＩＩＩに対するＴ細胞活性の低下を生じるかどうかをテストするために、ＦＶＩＩＩ－特異的Ｔ細胞クローンＢＯ１－４によるＩＦＮγの分泌をテストした（図４Ａ）。

HLA-matched DCs were incubated for 24 hours with FVIII, BDD, or N21 18Q for 24 hours at 37⁰C in autologous plasma to enable uptake, processing, and presentation of each protein by DCs.
ＨＬＡ－適合ＤＣを、自己血漿中にてＦＶＩＩＩ、ＢＤＤ、またはＮ２１１８Ｑと共に、３７℃において２４時間インキュベートして、ＤＣにより各タンパク質を取り込ませ、プロセッシングさせ、提示させた。

DCs were then co-cultured with FVIII-specific T-cell clones (10:1 ratio of T-cells:DCs) for 24 hours at 37⁰C.
次いで、ＤＣを、ＦＶＩＩＩ－特異的Ｔ細胞クローン（Ｔ細胞：ＤＣが１０：１の比率）と共に、３７℃にて２４時間共培養させた。

Supernatant (50 μL) was then collected and diluted two-fold for measurement of IFNγ by enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA).
次に、上澄み液（５０μＬ）を採取し、酵素免疫測定吸着法（ＥＬＩＳＡ）によるＩＦＮγの測定のために２倍に希釈した。

WO2004094473
To perform the assay, a 25 ml buffy coat was diluted four fold with PBS.
分析を行うために、２５ｍｌのバフィーコートを、ＰＢＳで４倍に希釈した。

The sample was separated into 4x50ml conical tubes, and 15ml of lymphocyte separation medium (ICN Biomedicals) was layered underneath.
試料を４×５０ｍｌの円錐管に分け、１５ｍｌのリンパ球分離培地（ＩＣＮ  Ｂｉｏｍｅｄｉｃａｌｓ）を底に積層した。

Following a 30-minute spin at 500 x g, the buffy layer containing the PBMCs was removed and washed with PBS. Cells were resuspended in culture media at 4x106 cells/ml.
５００×ｇで３０分間の遠心分離の後、ＰＢＭＣを含有するバフィー層を除去し、ＰＢＳで洗浄した。細胞を培地で再懸濁し、４×１０⁶細胞／ｍｌとした。

Monocytes were isolated by incubating PBMC (2.0 x 107 cells/5ml/25cm2 flask) for 1.5 hrs at 37 C in culture media and then washing away non-adherent cells twice.
ＰＢＭＣ（２．０×１０⁷細胞／５ｍｌ／２５ｃｍ²フラスコ）を、培地で３７℃、１．５時間インキュベーションすることにより、単核細胞を分離し、非付着細胞を２回洗い流した。

WO02053596
We placed IGF-IR-transfected NIH-3T3 cells (Sxl04/ml)
本発明者らは、IGF-IRをトランスフェクトしたNIH-3T3細胞（5×10⁴個/ml）を、

in 100 gl of growth media (DMEM high glucose media supplemented with L-glutamine (0.29 mg/ml), 10% heat-inactivated FBS, and 500 ug/ml each of geneticin, penicillin and streptomycin) in 96-well U-bottom plates.
96穴U底プレートに入れた100μlの増殖培地（DMEM高グルコース培地にL-グルタミン（0.29mg/ml）、10％熱失活FBS、ならびに各500μg/mlのジェネティシン、ペニシリンおよびストレプトマイシンを添加したもの）中に加えた。

We incubated the plates at 37 C, 5% C02 overnight to allow the cells to attach.
プレートを37℃、5％CO₂下で一晩インキュベートし、細胞を付着させた。

We decanted the media from the plates and replaced it with 100 gel fresh growth media per well.
培地をプレートからデカントし、1ウェル当たり100μlの新たな増殖培地と交換した。

For testing, we diluted the potential anti-IGF-IR antibodies to five times the desired final concentration in growth media and added 25 pI per well. 
試験のために、本発明者らは抗IGF-IR抗体と考えられるものを5倍に希釈（＊？）して増殖培地中に所望の最終濃度とした上で、1ウェル当たり25μlを添加した。

WO2009155257
An analytical HPLC analysis of the crude solubilized peptide was conducted under the following conditions [4.6 X 30 mm Xterra C8, 1.50 mL/min, 220 nm, A buffer 0.1% TFA/10% ACN, B buffer 0.1% TFA/100% ACN, gradient 5-95%B over 15 minutes].
粗溶解ペプチドの分析ＨＰＬＣによる分析を次の条件〔０．４６×３０mmのXterra C8、１．５０mL／分、２２０nm、Ａ緩衝液は０．１％ＴＦＡ／１０％ＡＣＮ、Ｂ緩衝液は０．１％ＴＦＡ／１００％ＡＣＮ、１５分間かけて５～９５％Ｂの勾配〕で実施した。

The extract was diluted twofold with water and loaded onto a 2.2 X 25 cm Vydac C4 preparative reverse phase column and
抽出物を水で２倍に希釈し、２．２×２５cm  Vydac C4分取逆相カラムに装填し、

eluted using an acetonitrile gradient on a Waters HPLC system (A buffer of 0.1% TFA/10% ACN, B buffer of 0.1% TFA/10% CAN and a gradient of 0-100% B over 120 minutes at a flow of 15.00 ml/min.
WatersＨＰＬＣ系（Ａ緩衝液は０．１％ＴＦＡ／１０％ＡＣＮ、Ｂ緩衝液は０．１％ＴＦＡ／１０％ＡＣＮ及び流量１５．００ml／分で１２０分間かけて０～１００％Ｂの勾配）によりアセトニトリル勾配を使用して溶出した。

HPLC analysis of the purified peptide demonstrated greater than 95% purity and electrospray ionization mass spectral analysis confirmed a mass of 3506 Da for the 12-16 lactam.
精製ペプチドのＨＰＬＣ分析は、９５％を超える純度を示し、エレクトロスプレーイオン化質量スペクトル分析は、１２－１６ラクタムで３５０６Daの質量を確認した。

Lactams from 16-20, 20-24, and 24-28 were prepared similarly.
１６－２０、２０－２４及び２４－２８のラクタムを同様に調製した。

WO2009149067
[0099] A solution of 1 M Tris, pH 8.0 was added to the pooled fractions collected from CHT, at 5% v:v, to yield a final Tris concentration of 50 mM.
ＣＨＴから集め、保存しておいたフラクションに、１Ｍ  Ｔｒｉｓ（ｐＨ８．０）溶液を５％（ｖ：ｖ）で加え、最終的なＴｒｉｓ濃度が５０ｍＭのものを得た。

The column was equilibrated in Buffer A.
バッファーＡでカラムを平衡化した。

Sample solution was loaded on the column by in-line dilution of 1 part sample solution to 2 parts Buffer A.
サンプル溶液を、バッファーＡ２部に対し、サンプル溶液１部になるようにライン内で希釈して、カラムにローディングした。

This sample dilution resulted in a total dilution of 1OX the volume of sample solution eluted from the CHT step.
このサンプル希釈によって、全体で、ＣＨＴ工程から溶出したサンプル溶液の容積の１０倍に希釈した。

The capacity of the column was expected to be at least 30 mg IgM per ml of monolith (media), and the alkaline pH was expected to further increase binding capacity.
カラムの容積は、モノリス（媒体）１ｍｌあたり、ＩｇＭが少なくとも３０ｍｇであると予想され、結合能をさらに高めるために、アルカリ性のｐＨが予想された。

The column was washed with Buffer B (Wash 1), which produced a small peak containing a variety of host cell proteins (HCP).
このカラムをバッファーＢで洗浄し（洗浄１）、種々の宿主細胞のタンパク質（ＨＣＰ）を含有する小さなピークを得た。

The column was then washed with 71% buffer B, 29% buffer C (Wash 2) which produced a large contaminant peak that may also have contained some IgM.
次いで、このカラムをバッファーＢ７１％、バッファーＣ２９％で洗浄し（洗浄２）、ＩｇＭもいくらか含んでいるかもしれない大きな夾雑物ピークを得た。

MES buffer, as used in this Example, is zwitterionic and can provide good buffering for both anion and cation exchanger.
ＭＥＳバッファーは、この実施例で使用される場合、双性イオンであり、アニオン交換体およびカチオン交換体の両方を良好に緩衝化させることができる。

WO2009146347
The cells were lysed with 25 μl of a lysis assay reagent containing an HCV protease substrate (SX cell Luciferase cell culture lysis reagent (PROMEGA® #E153A) diluted to IX with distilled water,
該細胞を、HCVプロテアーゼ基質、蒸留水で1倍に希釈した5X細胞ルシフェラーゼ細胞培養溶解試薬(PROMEGA（登録商標）#E153A)、

NaCl added to 150 mM final,
150 mMの最終濃度まで加えたNaCl、

the FRET peptide substrate (as described for the enzyme assay above) diluted to 10 μM final from a 2 mM stock in 100% DMSO.
100％ DMSO中の2 mMストックから10 μMの最終濃度まで希釈したFRETペプチド基質(上記の酵素アッセイについて説明した通り)を含む、25 μlの溶解アッセイ試薬で溶解した。

The plate was then placed into the CYTOFLUOR® 4000 instrument which had been（＊過去完了）set to 340 nm excitation/490 nm emission, automatic mode for 21 cycles
その後、該プレートを、340 nm励起/490 nm発光、21サイクルの自動モードに設定されたCYTOFLUOR（登録商標）4000装置に設置し、

and the plate read in a kinetic mode. EC50 determinations were carried out as described for the IC₅₀ determinations.
プレートを運動モードで読み取った。IC₅₀決定についての記載の通り、EC₅₀決定を行った。

WO2019141738
[0324] The solubility of the docetaxel derivatives was determined in acetate buffer at pH 5, which is the buffer used for active loading into LN.
ドセタキセル誘導体の溶解度を、ＬＮに能動的に充填させるのに使用するｐＨ５の酢酸バッファー中で決定した。

Compounds were dissolved in ethanol at 50 mg/ml (except TD2, which was dissolved at 25 mg/ml)).
化合物を５０ｍｇ／ｍｌでエタノールに溶解した（但し、ＴＤ２は、２５ｍｇ／ｍｌで溶解した）。

An aliquot was diluted 10-fold with 10 mM acetate buffer (pH 5) and the pH was checked and re-adjusted as necessary to reach pH 5.
一定分量（＊アリコート）を１０ｍＭ酢酸バッファー（ｐＨ５）で１０倍に希釈し、ｐＨを確認し、必要な場合、ｐＨ５に再び調節した。

Alternatively, 10 mg of each compound was weighed into a glass vial, and 2 mL of 10 mM acetate buffer (pH 5) was added to the compound, followed by sonication of the suspension for 10 minutes.
または、それぞれの化合物１０ｍｇをガラスバイアル内で秤量し、この化合物に１０ｍＭ酢酸バッファー（ｐＨ５）２ｍＬを加え、次いで、懸濁物を１０分間超音波処理した。

The precipitate was then removed using Microcon MYlOO filters (MW cut-off 100,000 Da) and the filtrate analyzed by UPLC-UV for drug content.
次いで、Ｍｉｃｒｏｃｏｎ  ＭＹ１００フィルター（ＭＷのカットオフ値１００，０００Ｄａ）を用いて析出物を除去し、濾液の薬物含有量をＵＰＬＣ－ＵＶで分析した。

The measured solubilities are kinetic solubilities determined under non-equilibrium conditions.
測定した溶解度は、平衡状態ではない条件下で決定した、動力学的溶解度（ｋｉｎｅｔｉｃ  ｓｏｌｕｂｉｌｉｔｙ）である。

WO2009149145
Ligation mixtures were amplified using rolling circle amplification according to manufacturer's recommendation (Epicentre).
連結混合物は製造者指示(Epicentre)に従いローリングサークル増幅を用いて増幅された。

One ul of the ligation mixture was mixed with 5 ul of the sample buffer, heated to 95°C for 3 min and cooled on ice.
１ulの連結混合物が5 ulのサンプル緩衝液と混合され、95℃ まで3分加熱されそして氷上で冷却された。

Next, 5 ul of the reaction buffer and 0.2 ul of the enzyme were added to each tube, followed by incubation at 30⁰C for 10 hours.
続いて、5 ul 反応緩衝液及び0.2 ul酵素が各管に加えられ、続いて30℃で10時間培養された。

Products of the rolling circle amplification were diluted 100 times and used to transform Bacillus subtilis. 
ローリングサークル増幅による生成物は１００倍に希釈されバチルス  スブチリスを形質転換するために用いられた。

形態例

EP3375456(JP)
[0072] Examples of the form of the above-described composition containing the polysaccharide derivative (A) and the pH adjuster (B) include
上記組成物の形態例としては、

a two-component system consisting of an aqueous solution in which the concentration of the polysaccharide derivative is 1 to 80% (w/v)
多糖誘導体の濃度が１～８０％（Ｗ／Ｖ）の水溶液と、

and water, having a pH 7.5 to 10.5, which is held separately from the aqueous solution.
 これとは別に保持されたｐＨ７．５～１０．５に調整した水との２成分系が挙げられる。

US2011011832(JP)
[0058] FIG. 1 is a flowchart illustrating steps of a method for producing a plastic lens, as an example of the first embodiment of the present invention.

図１は、本発明の第１の実施形態例のプラスチックレンズの製造方法の各工程を示すフローチャートである。

US7803966
The compositions of this invention can also be formulated into a ingestible composition.
また、本発明の組成物は、摂取可能な組成物に処方されてもよい。

As used herein, “ingestible composition” means a composition that is intended to be ingested.
この明細書で使用されるように、「摂取可能な組成物」とは、体内に摂取されることを意図された組成物を意味する。

Examples of forms of ingestible compositions include, but are not limited to, tablets, pills, capsules, powders, granules, solutions or suspensions, and drops.
摂取可能な組成物の形態例には、錠剤、丸剤、カプセル、粉末、顆粒、溶液または懸濁液、およびドロップが含まれるが、これらに限定されるものではない。

Such compositions may be swallowed whole or may be in chewable form.
このような組成物は、丸呑み形態、あるいは、咀嚼可能な形態であってもよい。

An “ingestible composition” may also be in the form of a confectionary or a food product such as a cookie, candy, food bar, chewing gum, yogurt additive, sprinkles, tea, juice or other drink, liquid shake or the like.
また、「摂取可能な組成物」は、クッキー、キャディー、棒状食品、チューインガム、ヨーグルト含有物、スプリンクル（sprinkles）、茶、ジュースまたは他の飲料、液状シェークまたはこれらの同類等、菓子または食品の形態であってもよい。

Ingestible compositions do not include compositions intended to be topically administered to the skin or oral/vaginal cavity.
 摂取可能な組成物には、皮膚または口腔／膣腔へ局所的に投与されることを意図された組成物が含まれない。

pKa、酸解離定数

CA2731801
[0037] Drug absorption is one of the primary considerations when developing drug formulations, as in order for a drug to exert its biologic effect, it must be available to the target areas for interaction, resulting in alteration of cellular function. Drugs that have different ionization or dissociation constants are not likely to readily appear in formulations. For example, the different pKas of acetaminophen (9.38), ibuprofen (4.91), and pseudoephedrine hydrochloride (9.22) would not readily lead to the formulation of the three in one drug. Similarly, the different pKas of acetaminophen (9.38), ibuprofen (4.91), and phenylephrine hydrochloride (8.86) would also not readily lead to the apparent formulation of the three products in one drug.

US5853592
Co-pending U.S. patent application Ser. No. 08/614,760, filed Mar. 13, 1996, is directed to removal of water soluble organics from oil process water by treating the oil process water with a combination of an organic acid and an mineral acid. However, while that application includes an example of a mineral acid having a plurality of pKa's, at least one but not all of which are higher than the pKa of the organic acid, this situation in which the mineral acid has a plurality of pKa's with at least one higher and one lower than the pKa of the organic acid is not literally discussed as such in that application.