細胞内にたまった異常なたんぱく質を見つけ、修復機構を発動させるメカニズムを、奈良先端科学技術大学院大の木俣行雄・助教(動物細胞工学)らのグループが解明し、8日付の米科学誌セルバイオロジーに発表した。
アルツハイマー病など、異常なたんぱく質が蓄積する病気の治療につながる可能性があるという。
細胞内に立体構造が変形した異常たんぱく質が作られると、センサー物質「Ire1(ワン)」が検知し、たんぱく質の構造を正常に戻すのを助ける分子「シャペロン」の合成量を増やして修復する。
Ire1にはふだん、シャペロンの一種「BiP」が結合しており、異常たんぱく質が増えると分離することが知られていたが、Ire1がどうやって活性化するかは不明だった。
木俣助教らは酵母を使った研究で、BiPが分離すると、Ire1が集合し、その中に取り込んだ異常たんぱく質に直接、結合することでIre1が活性化することを発見した。活性化したIre1は遺伝子に情報を伝え、シャペロンの合成を促す。
木俣助教は「修復機構の各段階が明確になったことで、病気の原因解明や、異常たんぱく質の処理を人為的に調節する方法の開発が進むのでは」と話している。
[読売新聞 / 2007年10月08日]
http://www.yomiuri.co.jp/science/news/20071008i114.htm
アルツハイマー病など、異常なたんぱく質が蓄積する病気の治療につながる可能性があるという。
細胞内に立体構造が変形した異常たんぱく質が作られると、センサー物質「Ire1(ワン)」が検知し、たんぱく質の構造を正常に戻すのを助ける分子「シャペロン」の合成量を増やして修復する。
Ire1にはふだん、シャペロンの一種「BiP」が結合しており、異常たんぱく質が増えると分離することが知られていたが、Ire1がどうやって活性化するかは不明だった。
木俣助教らは酵母を使った研究で、BiPが分離すると、Ire1が集合し、その中に取り込んだ異常たんぱく質に直接、結合することでIre1が活性化することを発見した。活性化したIre1は遺伝子に情報を伝え、シャペロンの合成を促す。
木俣助教は「修復機構の各段階が明確になったことで、病気の原因解明や、異常たんぱく質の処理を人為的に調節する方法の開発が進むのでは」と話している。
[読売新聞 / 2007年10月08日]
http://www.yomiuri.co.jp/science/news/20071008i114.htm