シンシチン-１
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Syncytin-1
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(Redirected from ERVWE1)
エンベリン[enverin]としても知られるシンシチン-１[Syncytin-1]は、ヒトや他の霊長類に見られるタンパク質で、ERVW-1遺伝子（内因性レトロウイルスグループWエンベロープメンバー1）によってコードされている。シンシチン-１は、細胞間融合タンパク質であり、その機能は胎盤の発生において最も特徴的である[3][4]。 胎盤は、胚の子宮への付着と栄養供給の確立を助ける。
このタンパク質をコードする遺伝子は、古代のレトロウイルス感染の残骸である内因性レトロウイルス要素が霊長類の生殖細胞系列に組み込まれたものである。シンシチン-１（ヒト、類人猿、旧世界ザルに見られるが新世界ザルには見られない）の場合、この統合は2500万年以上前に起こったと考えられている [5] 。シンシチン-１は、狭鼻下目霊長類に発現する2つの既知のシンシチンタンパク質のうちの1つであり（もう1つはシンシチン-2）、進化の過程で多様な哺乳類種に複数回組み込まれた多くのウイルスゲノムのうちの1つである[6]。
ERVW-1は、第7染色体の7q21.2に存在する全長プロウイルスであるERVWE1[7][8]内に位置し、プロウイルス内ではERVW1のgag（Group AntiGen）とpol（POLymerase）が先行しているが、これらはいずれもナンセンス変異により非コードとなっている[9][10]。
シンシチン-１はまた、免疫原として、多くの神経学的病理、特に多発性硬化症に関与している。
右の表は省略
目次
• 1 胎盤の発達
• 2 レセプター
• 3 構造
• 4 臨床的意義
o 4.1 子癇（しかん）前症
o 4.2 神経系の病態
• 5 参考文献
• 6 外部リンク
胎盤形成
胎盤の正常な発育には、シンシチン-１を介した栄養膜細胞の融合が不可欠である。胎盤初期のバリアーは、2つの胎盤特異的な細胞層、すなわち細胞栄養芽細胞層[cytotrophoblasts]と合胞体栄養細胞[syncytiotrophoblast]から構成されている。細胞栄養芽細胞層は絶えず分裂している非分化細胞であり、合胞体栄養細胞は1つの、完全に分化した非分裂の融合細胞合胞体[syncytium]である。細胞栄養芽細胞層と合胞体栄養細胞の表面に発現するシンシチン-１が融合を仲介する。合胞体栄養細胞層は、発育中の胎児と母体の血液供給との接点であり、下層の基底膜および胎児の内皮とともに胎盤関門を形成している。胎盤関門は、栄養と老廃物の交換を可能にする一方で、母体の免疫細胞やその他の細胞、粒子、分子が胎児の血液循環に入るのを阻止する。細胞栄養芽細胞層は、合胞体栄養芽細胞に融合することで老化を余儀なくされる[11]。 したがって、合胞体栄養芽細胞層の成長と維持には、細胞栄養芽細胞の増殖が必要である。シンシチン-１の発現は、G1/S移行と増殖を促進し、それによって細胞質芽細胞プールの継続的な補充を確実にする[12]。 Syncytinという名前は、多核化した合胞体栄養細胞の原形質であるシンシチウム[syncytium]の形成に関与することに由来する。胎盤で発現している内因性レトロウイルスのエンベロープタンパク質には、別のERVファミリーのシンシチン-2（HERV-FRDの）がある。
受容体
シンシチン-１の受容体は、Na依存性アミノ酸トランスポーター2（ASCT2またはSLC1A5）である[13][14]。 この受容体により、シンシチン-１はレトロウイルス哺乳類D型受容体（RDR）干渉群と呼ばれる大きなウイルス干渉群に属している [15]。 シンシチン-１は、RDR干渉群のメンバーである脾臓壊死ウイルスによるウイルス感染をin-vitroで妨害することが示されている[16]。 シンシチン-１はASCT1やSLC1A4も認識できるが、この受容体はRDR干渉群の受容体ではない。シンシチン-１とASCT2の変異研究により、潜在的な受容体結合ドメインと決定因子に関する知見が得られている。シンシチン-１では，残基117～144に推定上の受容体結合ドメインが同定された[17]。 この領域のアミノ酸配列は、RDR干渉グループのメンバー間でよく保存されている。モチーフSDGGGX2DX2Rは、この保存領域内のすべてのRDR干渉グループメンバーに存在しており、結合において重要な役割を果たしている可能性がある。シンシチン-１と脾臓壊死ウイルスを用いた予備的な証拠は、このモチーフがASCT2結合決定因子を含んでいることを示している[17][18][19]。
ASCT1とASCT2の最大のエクトドメインである細胞外ループ2（ECL2）は、そのC末端にヒト、マウス、ハムスターの受容体間で21残基のハイパーバリアブル領域を含んでいる。この領域は、ほとんどのRDR干渉グループメンバーによる受容体結合に特異性を与えることが示されている[20]。 ヒトとげっ歯類の受容体の間のグリコシル化パターンとアミノ酸配列の違いは、RDR干渉グループメンバーによる感染のしやすさを決定する要因となる。ネズミ（マウス）のASCT1発現細胞は、シンシチン-１と別の内因性レトロウイルスのenvタンパク質（Baboon Endogenous Retrovirusのもの）に対してのみ感受性があり、ヒトのASCT1はシンシチン-１と結合することが示されているだけである[20]。 ASCTとRDRの結合決定因子を解明するためには、さらなる研究が必要である。
構造
シンシチン-１は、クラスIレトロウイルス糖タンパク質（ネズミ白血病ウイルスgp、HIV gp120、gp41など）と多くの構造要素を共有している。この2つのサブユニットはヘテロ二量体を形成しており、2つの保存されたシステインリッチモチーフ（SUのCXXCとTMのCX6CC）の間のジスルフィド結合によって連結されていると考えられている[8]。 このヘテロ二量体は細胞表面でホモ三量体を形成すると考えられている。シンシチン-１のTMには、融合ペプチドと、クラスIレトロウイルス糖タンパク質に共通する鎖反転領域で区切られた2つのヘプタッド・リピートが含まれている。シンシチン-１はシングルパスの膜タンパク質であり、比較的長い細胞質尾部を持っている。しかし、細胞質尾部をわずか14残基に切り詰めると融合活性が高まることが示されており、そのC末端が融合活性の調節に関与している可能性が高いことが示されている[21]。
臨床的意義
子癇前症[Pre-eclampsia]
子癇前症やIUGRに特徴的な低酸素状態は、栄養膜細胞におけるシンシチン-１の異常な発現と関連しており[22]、子癇前症の胎盤組織ではシンシチン-１の発現レベルが低下している[23]。
神経学的病理
ERVW-1は、HERV-Wファミリーの中で、完全に機能するエンベロープタンパク質をコードする単一の遺伝子座である。神経組織におけるERVW-1遺伝子座のmRNAおよびタンパク質の発現は、神経変性および多発性硬化症の発症に関与している。多発性硬化症レトロウイルス様粒子（MSRV）のエンベロープタンパク質は、ERVW-1がコードするシンシチン-１と高い配列類似性を持ち、MSの病因における重要な因子として長年研究されてきた[24]。 MSRVのエンベロープの遺伝子座は決定されていない。
双極性障害や統合失調症の発症には、神経細胞やグリア細胞におけるERVW-1の発現異常や、HERV-W LTRを介した細胞内タンパク質の発現異常が関与しているという予備的な証拠がある[17][25]。
References
1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000242950 - Ensembl, May 2017
2. "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
3. Dupressoir A, Lavialle C, Heidmann T (September 2012). "From ancestral infectious retroviruses to bona fide cellular genes: role of the captured syncytins in placentation". Placenta. 33 (9): 663–71. doi:10.1016/j.placenta.2012.05.005. PMID 22695103.
4. Soygur B, Sati L (2016). "The role of syncytins in human reproduction and reproductive organ cancers". Reproduction (Cambridge, England). 152 (5): R167–78. doi:10.1530/REP-16-0031. PMID 27486264.
5. Voisset C, Blancher A, Perron H, Mandrand B, Mallet F, Paranhos-Baccalà G (November 1999). "Phylogeny of a novel family of human endogenous retrovirus sequences, HERV-W, in humans and other primates". AIDS Research and Human Retroviruses. 15 (17): 1529–33. doi:10.1089/088922299309810. PMID 10580403.
6. Lavialle C, Cornelis G, Dupressoir A, Esnault C, Heidmann O, Vernochet C, Heidmann T (September 2013). "Paleovirology of 'syncytins', retroviral env genes exapted for a role in placentation". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 368 (1626): 20120507. doi:10.1098/rstb.2012.0507. PMC 3758191. PMID 23938756.
7. Mallet F, Bouton O, Prudhomme S, Cheynet V, Oriol G, Bonnaud B, Lucotte G, Duret L, Mandrand B (2004). "The endogenous retroviral locus ERVWE1 is a bona fide gene involved in hominoid placental physiology". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (6): 1731–6. doi:10.1073/pnas.0305763101. PMC 341840. PMID 14757826.
8. Cheynet V, Ruggieri A, Oriol G, Blond JL, Boson B, Vachot L, Verrier B, Cosset FL, Mallet F (May 2005). "Synthesis, assembly, and processing of the Env ERVWE1/syncytin human endogenous retroviral envelope". Journal of Virology. 79 (9): 5585–93. doi:10.1128/JVI.79.9.5585-5593.2005. PMC 1082723. PMID 15827173.
9. "ERVW-1 endogenous retrovirus group W member 1 [Homo sapiens (human)]". Gene - NCBI. Retrieved 2016-11-23.
10. Voisset C, Bouton O, Bedin F, Duret L, Mandrand B, Mallet F, Paranhos-Baccala G (May 2000). "Chromosomal distribution and coding capacity of the human endogenous retrovirus HERV-W family". AIDS Research and Human Retroviruses. 16 (8): 731–40. doi:10.1089/088922200308738. PMID 10826480.
11. Chuprin A, Gal H, Biron-Shental T, Biran A, Amiel A, Rozenblatt S, Krizhanovsky V (November 2013). "Cell fusion induced by ERVWE1 or measles virus causes cellular senescence". Genes & Development. 27 (21): 2356–66. doi:10.1101/gad.227512.113. PMC 3828521. PMID 24186980.
12. Huang Q, Li J, Wang F, Oliver MT, Tipton T, Gao Y, Jiang SW (April 2013). "Syncytin-1 modulates placental trophoblast cell proliferation by promoting G1/S transition". Cellular Signalling. 25 (4): 1027–35. doi:10.1016/j.cellsig.2013.01.008. PMC 4644426. PMID 23333240.
13. Lavillette D, Marin M, Ruggieri A, Mallet F, Cosset FL, Kabat D (July 2002). "The envelope glycoprotein of human endogenous retrovirus type W uses a divergent family of amino acid transporters/cell surface receptors". Journal of Virology. 76 (13): 6442–52. doi:10.1128/JVI.76.13.6442-6452.2002. PMC 136247. PMID 12050356.
14. Blond JL, Lavillette D, Cheynet V, Bouton O, Oriol G, Chapel-Fernandes S, Mandrand B, Mallet F, Cosset FL (April 2000). "An envelope glycoprotein of the human endogenous retrovirus HERV-W is expressed in the human placenta and fuses cells expressing the type D mammalian retrovirus receptor". Journal of Virology. 74 (7): 3321–9. doi:10.1128/jvi.74.7.3321-3329.2000. PMC 111833. PMID 10708449.
15. Sommerfelt MA, Weiss RA (May 1990). "Receptor interference groups of 20 retroviruses plating on human cells". Virology. 176 (1): 58–69. doi:10.1016/0042-6822(90)90230-O. PMID 1691887.
16. Ponferrada VG, Mauck BS, Wooley DP (April 2003). "The envelope glycoprotein of human endogenous retrovirus HERV-W induces cellular resistance to spleen necrosis virus". Archives of Virology. 148 (4): 659–75. doi:10.1007/s00705-002-0960-x. PMID 12664292. S2CID 9776756.
17. Slokar G, Hasler G (January 2015). "Human Endogenous Retroviruses as Pathogenic Factors in the Development of Schizophrenia". Frontiers in Psychiatry. 6: 183. doi:10.3389/fpsyt.2015.00183. PMC 4707225. PMID 26793126.
18. Martinez I, Dornburg R (July 1995). "Mapping of receptor binding domains in the envelope protein of spleen necrosis virus". Journal of Virology. 69 (7): 4339–46. doi:10.1128/JVI.69.7.4339-4346.1995. PMC 189174. PMID 7769695.
19. Martinez I, Dornburg R (September 1996). "Mutational analysis of the envelope protein of spleen necrosis virus". Journal of Virology. 70 (9): 6036–43. doi:10.1128/JVI.70.9.6036-6043.1996. PMC 190624. PMID 8709226.
20. Marin M, Lavillette D, Kelly SM, Kabat D (March 2003). "N-linked glycosylation and sequence changes in a critical negative control region of the ASCT1 and ASCT2 neutral amino acid transporters determine their retroviral receptor functions". Journal of Virology. 77 (5): 2936–45. doi:10.1128/JVI.77.5.2936-2945.2003. PMC 149750. PMID 12584318.
21. Drewlo S, Leyting S, Kokozidou M, Mallet F, Pötgens AJ (August 2006). "C-Terminal truncations of syncytin-1 (ERVWE1 envelope) that increase its fusogenicity". Biological Chemistry. 387 (8): 1113–20. doi:10.1515/BC.2006.137. PMID 16895482. S2CID 44993411.
22. Wich C, Kausler S, Dotsch J, Rascher W, Knerr I (2009-01-01). "Syncytin-1 and glial cells missing a: hypoxia-induced deregulated gene expression along with disordered cell fusion in primary term human trophoblasts" (PDF). Gynecologic and Obstetric Investigation. 68 (1): 9–18. doi:10.1159/000209396. PMID 19321927. S2CID 207667965.
23. Holder BS, Tower CL, Abrahams VM, Aplin JD (June 2012). "Syncytin 1 in the human placenta". Placenta. 33 (6): 460–6. doi:10.1016/j.placenta.2012.02.012. PMID 22381536.
24. Laufer G, Mayer J, Mueller BF, Mueller-Lantzsch N, Ruprecht K (April 2009). "Analysis of transcribed human endogenous retrovirus W env loci clarifies the origin of multiple sclerosis-associated retrovirus env sequences". Retrovirology. 6: 37. doi:10.1186/1742-4690-6-37. PMC 2672075. PMID 19368703.
25. Karlsson H, Schröder J, Bachmann S, Bottmer C, Yolken RH (January 2004). "HERV-W-related RNA detected in plasma from individuals with recent-onset schizophrenia or schizoaffective disorder". Molecular Psychiatry. 9 (1): 12–3. doi:10.1038/sj.mp.4001439. PMID 14571258. Lay summary – Discover Magazine.
元ページ
https://en.wikipedia.org/wiki/Syncytin-1
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Syncytin-1
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エンベリン[enverin]としても知られるシンシチン-１[Syncytin-1]は、ヒトや他の霊長類に見られるタンパク質で、ERVW-1遺伝子（内因性レトロウイルスグループWエンベロープメンバー1）によってコードされている。シンシチン-１は、細胞間融合タンパク質であり、その機能は胎盤の発生において最も特徴的である[3][4]。 胎盤は、胚の子宮への付着と栄養供給の確立を助ける。
このタンパク質をコードする遺伝子は、古代のレトロウイルス感染の残骸である内因性レトロウイルス要素が霊長類の生殖細胞系列に組み込まれたものである。シンシチン-１（ヒト、類人猿、旧世界ザルに見られるが新世界ザルには見られない）の場合、この統合は2500万年以上前に起こったと考えられている [5] 。シンシチン-１は、狭鼻下目霊長類に発現する2つの既知のシンシチンタンパク質のうちの1つであり（もう1つはシンシチン-2）、進化の過程で多様な哺乳類種に複数回組み込まれた多くのウイルスゲノムのうちの1つである[6]。
ERVW-1は、第7染色体の7q21.2に存在する全長プロウイルスであるERVWE1[7][8]内に位置し、プロウイルス内ではERVW1のgag（Group AntiGen）とpol（POLymerase）が先行しているが、これらはいずれもナンセンス変異により非コードとなっている[9][10]。
シンシチン-１はまた、免疫原として、多くの神経学的病理、特に多発性硬化症に関与している。
右の表は省略
目次
• 1 胎盤の発達
• 2 レセプター
• 3 構造
• 4 臨床的意義
o 4.1 子癇（しかん）前症
o 4.2 神経系の病態
• 5 参考文献
• 6 外部リンク
胎盤形成
胎盤の正常な発育には、シンシチン-１を介した栄養膜細胞の融合が不可欠である。胎盤初期のバリアーは、2つの胎盤特異的な細胞層、すなわち細胞栄養芽細胞層[cytotrophoblasts]と合胞体栄養細胞[syncytiotrophoblast]から構成されている。細胞栄養芽細胞層は絶えず分裂している非分化細胞であり、合胞体栄養細胞は1つの、完全に分化した非分裂の融合細胞合胞体[syncytium]である。細胞栄養芽細胞層と合胞体栄養細胞の表面に発現するシンシチン-１が融合を仲介する。合胞体栄養細胞層は、発育中の胎児と母体の血液供給との接点であり、下層の基底膜および胎児の内皮とともに胎盤関門を形成している。胎盤関門は、栄養と老廃物の交換を可能にする一方で、母体の免疫細胞やその他の細胞、粒子、分子が胎児の血液循環に入るのを阻止する。細胞栄養芽細胞層は、合胞体栄養芽細胞に融合することで老化を余儀なくされる[11]。 したがって、合胞体栄養芽細胞層の成長と維持には、細胞栄養芽細胞の増殖が必要である。シンシチン-１の発現は、G1/S移行と増殖を促進し、それによって細胞質芽細胞プールの継続的な補充を確実にする[12]。 Syncytinという名前は、多核化した合胞体栄養細胞の原形質であるシンシチウム[syncytium]の形成に関与することに由来する。胎盤で発現している内因性レトロウイルスのエンベロープタンパク質には、別のERVファミリーのシンシチン-2（HERV-FRDの）がある。
受容体
シンシチン-１の受容体は、Na依存性アミノ酸トランスポーター2（ASCT2またはSLC1A5）である[13][14]。 この受容体により、シンシチン-１はレトロウイルス哺乳類D型受容体（RDR）干渉群と呼ばれる大きなウイルス干渉群に属している [15]。 シンシチン-１は、RDR干渉群のメンバーである脾臓壊死ウイルスによるウイルス感染をin-vitroで妨害することが示されている[16]。 シンシチン-１はASCT1やSLC1A4も認識できるが、この受容体はRDR干渉群の受容体ではない。シンシチン-１とASCT2の変異研究により、潜在的な受容体結合ドメインと決定因子に関する知見が得られている。シンシチン-１では，残基117～144に推定上の受容体結合ドメインが同定された[17]。 この領域のアミノ酸配列は、RDR干渉グループのメンバー間でよく保存されている。モチーフSDGGGX2DX2Rは、この保存領域内のすべてのRDR干渉グループメンバーに存在しており、結合において重要な役割を果たしている可能性がある。シンシチン-１と脾臓壊死ウイルスを用いた予備的な証拠は、このモチーフがASCT2結合決定因子を含んでいることを示している[17][18][19]。
ASCT1とASCT2の最大のエクトドメインである細胞外ループ2（ECL2）は、そのC末端にヒト、マウス、ハムスターの受容体間で21残基のハイパーバリアブル領域を含んでいる。この領域は、ほとんどのRDR干渉グループメンバーによる受容体結合に特異性を与えることが示されている[20]。 ヒトとげっ歯類の受容体の間のグリコシル化パターンとアミノ酸配列の違いは、RDR干渉グループメンバーによる感染のしやすさを決定する要因となる。ネズミ（マウス）のASCT1発現細胞は、シンシチン-１と別の内因性レトロウイルスのenvタンパク質（Baboon Endogenous Retrovirusのもの）に対してのみ感受性があり、ヒトのASCT1はシンシチン-１と結合することが示されているだけである[20]。 ASCTとRDRの結合決定因子を解明するためには、さらなる研究が必要である。
構造
シンシチン-１は、クラスIレトロウイルス糖タンパク質（ネズミ白血病ウイルスgp、HIV gp120、gp41など）と多くの構造要素を共有している。この2つのサブユニットはヘテロ二量体を形成しており、2つの保存されたシステインリッチモチーフ（SUのCXXCとTMのCX6CC）の間のジスルフィド結合によって連結されていると考えられている[8]。 このヘテロ二量体は細胞表面でホモ三量体を形成すると考えられている。シンシチン-１のTMには、融合ペプチドと、クラスIレトロウイルス糖タンパク質に共通する鎖反転領域で区切られた2つのヘプタッド・リピートが含まれている。シンシチン-１はシングルパスの膜タンパク質であり、比較的長い細胞質尾部を持っている。しかし、細胞質尾部をわずか14残基に切り詰めると融合活性が高まることが示されており、そのC末端が融合活性の調節に関与している可能性が高いことが示されている[21]。
臨床的意義
子癇前症[Pre-eclampsia]
子癇前症やIUGRに特徴的な低酸素状態は、栄養膜細胞におけるシンシチン-１の異常な発現と関連しており[22]、子癇前症の胎盤組織ではシンシチン-１の発現レベルが低下している[23]。
神経学的病理
ERVW-1は、HERV-Wファミリーの中で、完全に機能するエンベロープタンパク質をコードする単一の遺伝子座である。神経組織におけるERVW-1遺伝子座のmRNAおよびタンパク質の発現は、神経変性および多発性硬化症の発症に関与している。多発性硬化症レトロウイルス様粒子（MSRV）のエンベロープタンパク質は、ERVW-1がコードするシンシチン-１と高い配列類似性を持ち、MSの病因における重要な因子として長年研究されてきた[24]。 MSRVのエンベロープの遺伝子座は決定されていない。
双極性障害や統合失調症の発症には、神経細胞やグリア細胞におけるERVW-1の発現異常や、HERV-W LTRを介した細胞内タンパク質の発現異常が関与しているという予備的な証拠がある[17][25]。
References
1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000242950 - Ensembl, May 2017
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元ページ
https://en.wikipedia.org/wiki/Syncytin-1
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