インターロイキン-11（IL-11）のページを更新
- インターロイキン 11 (IL-11) は、ヒトではIL11遺伝子によってコードされるタンパク質です。 IL-11 はサイトカインであり、骨髄由来の線維細胞様間質細胞から 1990 年に初めて分離されました。当初は、造血、特に巨核球の成熟に重要であると考えられていましたが、その後、マウスとヒトの両方で、血小板や他の血液細胞タイプに対して冗長であることが示されました. 脂肪生成抑制因子( AGIF )の名前でも知られており 、原薬oprelvekinとして組換えタンパク質 (rhIL-11) として開発されました。 5 つのエクソンと 4 つのイントロンからなるヒト IL-11遺伝子は、19番染色体に位置し、23 kDa のタンパク質をコードしています。IL-11 はIL-6タイプのサイトカインファミリーのメンバーであり、共通の共受容体gp130の使用に基づいて区別されます。シグナル特異性は、免疫細胞で最高レベルで発現し、間質細??胞で低発現するIL6受容体とは異なり、線維芽細胞および他の間質細胞で高レベルで発現するが免疫細胞では発現しないIL-11Rαサブユニットによって提供されます。 IL-11は、その膜貫通IL-11Rα受容体に結合し、結果として下流のシグナル伝達経路を活性化することにより、脂肪生成、破骨細胞形成、神経発生、および血小板成熟を調節すると考えられています。最近では、IL-11 の過剰発現がさまざまな癌と関連しており、炎症と癌の間の関連性を提供している可能性があることが発見されました。 IL-11 は、化学療法誘発性血小板減少症後の血小板回復を改善し、急性期タンパク質を誘導し、抗原抗体反応を調節し、骨細胞の増殖と分化の調節に関与することが実証されています。IL-11 は骨吸収を引き起こします。それは特定のリンパ球の成長を刺激し、マウスモデルでは、長骨の皮質の厚さと強度の増加を刺激します. リンパ球/造血および骨形成特性に加えて、脳、腸、精巣、骨など、他の多くの組織で機能を持っています。
＜出典:Wikipedia＞
