神経回路は胎生期の遺伝子発現制御によりあらかじめ規定される 選択的な結合形成における新たな分子機構

神経回路は胎生期の遺伝子発現制御によりあらかじめ規定される 選択的な結合形成における新たな分子機構を提唱
日本の研究.,プレスリリース 掲載日:2016.12.08
大阪大学

大脳皮質が正常な機能を発揮するには、神経細胞同士が適切な相手とシナプス結合することが重要です。これまでに、胎生期に同じ神経幹細胞から生まれた神経細胞群は生後シナプス結合を作りやすいことが報告されており、この結合は発達初期の脳機能に重要と考えられています。今回、生理学研究所の足澤悦子特任助教と吉村由美子教授は、同じく生理学研究所の平林真澄准教授と大阪大学大学院生命機能研究科の八木健教授との共同研究によって、マウスを用いて同じ神経幹細胞から生まれた神経細胞がシナプス結合する過程を詳しく調べた結果、同じ神経幹細胞から生まれた神経細胞同士が優先的にシナプス結合を形成しあっていることを証明しました。
https://research-er.jp/articles/view/53295

アミノ酸配列の相同性より遺伝子の位置関係を重視したタンパク質機能推定の有用性を実証

世界初、アミノ酸配列の相同性より遺伝子の位置関係を重視したタンパク質機能推定の有用性を実証
　見かけより周りに注目?!

日本の研究.,プレスリリース 掲載日:2016.12.0

木野邦器 早稲田大学大学院先進理工学研究科教授、原良太郎 早稲田大学理工学研究所次席研究員(研究院講師)、渡辺誠也 愛媛大学大学院農学研究科教授(沿岸環境科学研究センター教授 兼任)、田嶋邦彦 京都工芸繊維大学教授、藤井敏司 甲南大学教授、福森文康 東洋大学教授、福田梨緒 愛媛大学農学部4年生、宮崎真帆 同左、渡部保夫 愛媛大学大学院農学研究科教授らの研究グループは、アコニターゼファミリーのタンパク質の中で唯一機能が不明だったアコニターゼX(※1)が、シス-3-ヒドロキシ-L-プロリン(C3LHyp)脱水酵素(※2)として働くことを世界で初めて明らかにしました。
https://research-er.jp/articles/view/53300

オートファジーレセプターSQSTM1/p62の活性化調節機構の発見

オートファジーレセプターSQSTM1/p62の活性化調節機構の発見 ～HSF1ストレス応答パスウェイを介した異常タンパク質の封入体形成およびオートファジークリアランス～

日本の研究.com., プレスリリース 掲載日:2016.12.08
京都府立医科大学

京都府立医科大学大学院医学研究科基礎老化学 （附属脳・血管系老化研究センター基礎老化学部門）講師 渡邊 義久、生体構造科学教授 田中 雅樹らの研究グループは、細胞内に蓄積した異常タンパク質の封入体形成およびオートファジーによるクリアランスに HSF1 が関与することを発見し、本件に関する論文が『Autophagy』誌のオンライン版に平成 28 年 12 月 7 日（水）に掲載されましたのでお知らせします。
https://research-er.jp/articles/view/53299

ＣＸＣＲ３ケモカイン受容体、抗体、核酸および使用方法

出願人： テオドーア−コッヒャー インスティトゥーテ， ミレニアム・ファーマシューティカルズ・インコーポレイテッド， ＭＩＬＬＥＮＮＩＵＭ ＰＨＡＲＭＡＣＥＵＴＩＣＡＬＳ， ＩＮＣ．
発明者： レッチャー，マルセル， モーゼル，ベルンハルト， チン，シーシン， マッケイ，チャールズ，アール．

出願 2009-167709 (2009/07/16) 公開 2009-278990 (2009/12/03)

【要約】【課題】オーファン受容体の１もしくは複数のリガンドのキャラクタリゼーションを行う使用方法を提供する。【解決手段】ヒトＣＸＣケモカインレセプター３（ＣＸＣＲ３）タンパク質への、ＩＰ−１０およびＭｉｇからなる群より選択されるリガンドの結合を阻害する方法であって、該ＣＸＣＲ３タンパク質を、特定のアミノ酸配列を有するヒトＣＸＣケモカインレセプター３（ＣＸＣＲ３）タンパク質に結合する抗体または抗原結合断片と接触させる工程を含む、方法。
http://kantan.nexp.jp/%E7%89%B9%E8%A8%B1/a2009278990/

Ｔ−ｂｅｔによるＩＬ−２の生産の調節

出願人： プレジデント・アンド・フエローズ・オブ・ハーバード・カレツジ
発明者： グリムチヤー，ローリー・エイチ， ワング，ユン・ソーク

出願 2008-540146 (2006/11/07) 公開 2009-514550 (2009/04/09)

【要約】本発明は少なくとも一部はＴ−ｂｅｔがＩＬ−２生産を調節するメカニズムの同定に基づく。本発明はキナーゼ媒介型のＴ−ｂｅｔとＲｅｌＡとの相互作用を調節する作用物質の同定方法、ならびにその使用方法に関する。
http://kantan.nexp.jp/%E7%89%B9%E8%A8%B1/t2009514550/

審査請求：有 審査最終処分：取下

細菌における形質の並列染色体スタッキング

出願人： イー・アイ・デュポン・ドウ・ヌムール・アンド・カンパニー， Ｅ．Ｉ．ＤＵ ＰＯＮＴ ＤＥ ＮＥＭＯＵＲＳ ＡＮＤ ＣＯＭＰＡＮＹ
発明者： ルービール，ピエール・イー， スー，ウオンシヤル

出願 2004-561464 (2003/12/19) 公開 2006-510373 (2006/03/30)

【要約】本発明は、ファージ形質導入システムを使用する、組み換え堪能（ｒｅｃｏｍｂｉｎａｔｉｏｎ ｐｒｏｆｉｃｉｅｎｔ）宿主における形質のスタッキング方法を説明する。該方法は、遺伝因子の挿入および形質のスタッキングのために、宿主 染色体上の特異的部位と相同性を有する核酸組み込みカセットを使用する。該方法の繰り返しは、１つの遺伝因子上に、形質がスタッキングされる結果となる。
http://kantan.nexp.jp/%E7%89%B9%E8%A8%B1/t2006510373/

Ｔ−ｂｅｔ組成物およびそれらの使用方法

出願人： プレジデント・アンド・フエローズ・オブ・ハーバード・カレツジ
発明者： ローリー・エイチ・グリムシヤー， スザンヌ・ジエイ・スザボ

出願 2009-200559 (2009/08/31) 公開 2010-011857 (2010/01/21)

【要約】【課題】Ｔ−ｂｅｔをコードする単離された核酸分子および単離されたＴ−ｂｅｔポリペプチド、並びにその使用方法の提供。【解決手段】Ｔ−ｂｅｔをコードする単離された核酸分子および単離されたＴ−ｂｅｔポリペプチド。さらに、生物学的サンプル中のＴ−ｂｅｔ発現および／もしくは活性の検出方法、細胞中でのＴ−ｂｅｔ発現および／もしくは活性の調節方法、ならびにＴ−ｂｅｔの発現および／もしくは活性を調節する作用物質の同定方法を包含する、Ｔ−ｂｅｔ組成物の使用方法。

http://kantan.nexp.jp/%E7%89%B9%E8%A8%B1/a2010011857/

審査請求：有 審査最終処分：取下

核酸ナノテクノロジー及びマイクロテクノロジーに関する組成物及び方法

出願人： プレジデント アンド フェローズ オブ ハーバード カレッジ
発明者： イン，ペン， ウェイ，ダイミング

出願 2014-525063 (2012/08/02) 公開 2014-525921 (2014/10/02)

【要約】本発明は、複数個のオリゴヌクレオチドで構成される、制御されたサイズ及び形の核酸構造、及びその合成方法を提供する。この構造は、少なくとも一部には、一本鎖オリゴヌクレオチドの自己組織化によって形成される。得られる構造の各オリゴヌクレオチドの部位は既知である。従って、構造を特異的に修飾し得る。
http://kantan.nexp.jp/%E7%89%B9%E8%A8%B1/t2014525921/